Technologieplattform Elektronenmikroskopie

Die Technologieplattform Elektronenmikroskopie (EM) befindet sich im Institut für Muskuloskelettale Medizin (IMM). In dieser Platform bieten wir For­schungs­gruppen wissenschaftliche und technische Unter­stüt­zung für ihre EM Fragestellungen. Wir unterstützen Projekte beginnend mit der Wahl der richti­gen Präparationstechniken bis hin zur wissenschaftli­chen Interpretation der gewonnenen Er­gebnisse. Ziel ist der Zusammenhang von Ultrastruktur und Funk­tion zur Beantwortung einer Viel­zahl von biologischen Fragestellungen. Die Identifi­zierung von subzellulären Strukturen dient der Bestätigung und Untermauerung von lichtmikroskopi­schen und biochemischen Ergeb­nis­sen und liefert Informatio­nen die nur schwierig auf an­dere Weise zu erreichen sind.

  • Team


    PD Dr. rer. nat. Uwe Hansen
    Bereichsleiter Elektronenmikroskopie
    Raum: 0.042
    Tel.: +49 251 83-52970
    Fax: +49 251 83-57462
    E-Mail-Kontakt


    Karin Gäher
    MTA
    Raum: 120.025
    Tel.: +49-251-8352963
    Fax: +49-251-8357462
    E-Mail-Kontakt

  • Techniken

    Wir stellen folgende Techniken zur Verfügung:

    • Einbettung in verschiedene Kunstharze
    • Herstellung von Semi- und Ultradünnschnitten
    • Transmissionselektronenmikroskopie und Immunogold-Elektronenmikroskopie
    • Gefrierbruch-Replika-Techniken einschließlich Immunogold-Markierung
    • Oberflächenreplikas, z.B. zur Visualisierung der Aufnahme von Gold-markierten Substraten
      in Zellen
    • Hochauflösende Platin-Kohle-Replikas z.B. vom Zytoskelett einschließlich Immunogold-
      Markierung
    • Negativkontrastierung und Rotationsbedampfung von Makromolekulen einschließlich
      der Isolierung von authentischen Suprastrukturen mit Hilfe von paramagnetischen
      Immunobeads

  • Publikationen

    Aktuelle Publikationen

    1. Groh AC, Möller-Kerutt A, Gilhaus K, Höffken V, Nedvetsky P, Kleimann S, Behrens M, Ghosh S, Hansen U, Krahn MP, Ebnet K, Pavenstädt H, Ludwig A, Weide T. PALS1 is a key regulator of the lateral distribution of tight junction proteins in renal epithelial cells.J Cell Sci. 2024 Mar 1;137(5):jcs261303. doi: 10.1242/jcs.261303. Epub 2024 Jan 24. PMID: 38265145.
    2. Woltersdorf C, Bonk M, Leitinger B, Huhtala M, Käpylä J, Heino J, Gil Girol C, Niland S, Eble JA, Bruckner P, Dreier R, and Hansen U (2017). The binding capacity of α1β1-, α2β1- and α10β1-integrins depends on non-collagenous surface macromole­cules rather than the collagens in cartilage fibrils. Matrix Biology, in press.
    3. Van de Vyver, H, Bovenkamp PR, Hoerr V, Schwegmann K, Tuchscherr L, Niemann S, Kursawe L, Grosse C, Moter A, Hansen U, Neugebauer U, Kuhlmann MT, Peters G, Hermann S, and Löffler B. A novel mouse model of Staphylococcus aureus vas­cular graft infection: non-invasive imaging of biofilm development in vivo (2017). AJP 187 (2): 268-279.
    4. Gottardi R*, Hansen U*, Raiteri R, Loparic M, Düggelin M, Mathys D, Friederich NF, Bruck­ner P, and Stolz M (2016). Supramolecular organization of collagen fibrils in healthy and osteoarthritic human knee and hip joint cartilage. PLOS ONE 11 (10): e0163552.
    5. Zobel K, Hansen U, and Galla HJ (2016). Blood-brain barrier properties in vitro de­pend on composition and assembly of endogenous extracellular matrices. Cell Tissue Res 365 (2): 233-245.
    6. Linz A, Knieper Y, Gronau T, Hansen U, Aszodi A, Garbi N, Hammerling GJ, Pap T, Bruck­ner P, and Dreier R (2015). ER stress during the pubertal growth spurt results in im­paired long bone growth in chondrocyte-specific ERp57 knockout mice. J. Bone Mi­ner. Res. 30 (8): 1481-1493.
    7. Kalinka J, Hachmeister M, Geraci J, Sordelli D, Hansen U, Niemann S, Oetermann S, Pe­ters G, Löffler B, and Tuchscherr L (2014). Staphylococcus aureus isolates from chro­nic osteomyelitis are characterized by high host cell invasion and intracellular adapta­tion, but still induce inflammation. Int. J. Med. Microbiol. 304 (8): 1038-1049.
    8. Stange R, Kronenberg D, Timmen M, Peters M, Everding J, Hidding H, Eckes B, Han­sen U, Pap T, and Raschke MJ (2013). Age-related bone deterioration is dimin­ished by disrupted collagen sensing in integrin a2b1 deficient mice. Bone 56, 48-54.

     

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